因此，人们认为过氧化氢酶是H2O2分解的主要机制，特别是在含有相当低的H2O2水平条件下。然而，过氧化氢酶的动力学Km很高，这可能是该酶在低H2O2浓度时酶活性相对较低的原因之一。

这在一定程度上是因为过氧化氢酶的活性位点需要两个H2O2分子的相互作用，虽然这会阻止饱和，但在低H2O2浓度下很难实现。因此，过氧化物酶体中清除低水平H2O2可能并不是过氧化氢酶主要作用。

过氧化物还原酶5（peroxiredoxin5，Prx5）和过氧化氢酶分别在低微摩尔和低毫摩尔范围内清除H2O2，并且过氧化氢酶清除H2O2的最大速率比Prx5高出一个数量级。

氧化应激条件下，将会削弱过氧化氢酶进入过氧化物酶体的效率，这一现象可以保护胞浆免受H2O2诱导的损伤。当哺乳动物细胞暴露于外界H2O2或其他ROS刺激时，过氧化氢酶可在Ser167处被蛋白激酶Cdelta以及在Tyr231和Tyr386处被酪氨酸激酶ABL1和ABL2磷酸化，从而增强其活性。

此外，过氧化氢酶还可以在其他残基上被乙酰化、单甲基化和泛素化。亦有研究表明过氧化氢酶活性的抑制将导致过氧化物酶体ROS的累积，损害过氧化物酶体功能。在小鼠中过表达过氧化氢酶可降低心肌蛋白的半胱氨酸氧化修饰。

事实上，人类细胞中过氧化氢酶活性的慢性降低已被证明会增加氧化损伤，增加基质金属蛋白酶的分泌，并损害线粒体功能。此外，强有力的证据表明，过氧化氢酶可以作为一种保护剂，防止多种类型氧化损伤诱导的细胞凋亡。

过氧化物还原酶（peroxiredoxins，Prx）是硫醇依赖的过氧化物酶超家族，依赖于氧化还原活性半胱氨酸来分解底物，能分别将H2O2、各种氢过氧化物和过氧亚硝酸盐分解成水、醇和亚硝酸盐。

PrxV又称PMP20、PRDX5，存在于线粒体、胞浆、过氧化物酶体和细胞核中。通常情况下，大多数Prx是以同源二聚体形式存在，两种单体以头对尾的方式定向，一个单体的半胱氨酸在过氧化物酶反应过程中被氧化，然后第二个单体的半胱氨酸结合形成分子间二硫键，该键随后可以被外部还原剂还原。